c-di-GMP37度会纤维素降解温度吗

来源：蜘蛛抓取(WebSpider) 时间：2018-04-16 12:28 标签： 高浓度难降解有机废水
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2012年07月份
来自山东大学生科院，微生物技术国家重点实验室的研究人员发表了题为“Crystal structures of STING protein reveal basis for recognition of cyclic di-GMP”的文章，揭示了人体先天免疫相关蛋白STING与细菌信号分子环化双鸟苷酸(c-di-GMP)的相互作用关系，为理解人体内源免疫系统如何感应及防御微生物的感染提供了重要信息。相关成果公布在Nature Structural & Molecular Biology杂志上。
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c-di-GMP信号系统研究进展及其对结核分枝杆菌病原性的启示.pdf 8页
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2012 年 第57 卷 第30 期：2779
《中国科学》杂志社
自然科学基金项目进展专栏
SCIENCE CHINA PRESS
c-di-GMP 信号系统研究进展及其对结核分枝杆菌
病原性的启示
华中农业大学生命科学技术学院农业微生物学国家重点实验室,
武汉 430070
* 联系人, E-mail: he.zhengguo@
国家自然科学基金重点项目()和国家杰出青年科学基金()资助
摘要 c-di-GMP
是一个在细菌中普遍存在的环核苷酸第二信使分子,
广泛调控多种细菌生理
包括生物被膜形成、毒力、运动以及细胞分化等.
本文总结了c-di-GMP 信号系统近期的
包括调控胞内 c-di-GMP
水平的上游信号、受 c-di-GMP
调控的下游受体以及
c-di-GMP 与真核生物的相互作用.
这些新的发现丰富了我们对于c-di-GMP 调控机制多样性的
结核分枝杆菌
也为认识c-di-GMP 信号系统在人病原菌结核分枝杆菌中的潜在角色提供了重要线索.
c-di-GMP(bis-(3′-5′)-cyclic
mo- 以及c-di-GMP 与真核生物的相互作用.
结合这些认识,
nophosphate)是一个环式核苷酸第二信使分子(图 1).
我们讨论了 c-di-GMP
信号系统在人病原菌结核分枝
1987 年 Ross
等人 在研究木醋杆菌(Acetobacter
杆菌(Mycobacterium tuberculosis ) 中的潜在角色.
xylinum )纤维素合成路径时发现其异构调控纤维素酶
近年研究发现, c-di-GMP 在细菌中广泛存在
c-di-GMP 的合成和降解
并参与调控各种复杂的细胞活动 ,
如生物被膜形
c-di-GMP 在细胞内的合成和降解分别由鸟苷酸
成 、毒力 、运动 和细胞分化 等.
环化酶(DGC)和磷酸二酯酶(PDE)完成
管真核细胞并不产生c-di-GMP,
外源的c-di-GMP 却
结构域的鸟苷酸环化酶能够催化两分子的
能够影响真核生物的细胞活动 ,
并且刺激真核生
GTP 反应生成一个c-di-GMP 分子,
而包含EAL 结构
物的免疫系统[10,11].
域的磷酸二酯酶能够将 c-di-GMP
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